B30.2/SPRY 영역의 한 쪽 표면에 움푹 패인 곳(붉은색)이 표적 단백질들에 존재하는 6개 아미노산의 짧은 서열(노란색)을 인식하여 상호 결합한다는 것을 보여주고 있다.

에이즈 바이러스의 증폭을 차단하는 단백질로 알려진 'TRIM5'를 비롯해 여러 단백질들 안에서 중요한 역할을 하는 핵심영역의 구조와 기능이 포스텍 연구진에 의해 규명됐다.

포스텍(포항공과대학교, POSTECH) 생명과학과 오병하 교수와 우재성 박사과정 연구팀은 에이즈 바이러스 차단 등 의학적으로 중요한 기능을 하는 단백질들에서 발견되는 'B30.2/SPRY' 영역의 삼차원 구조를 명확히 밝히고, 이 영역이 다른 단백질들과 어떻게 상호작용 하는지를 규명하는데 성공했다.
 

▲ B30.2/SPRY 영역의 한 쪽 표면에 움푹 패인 곳(붉은색)이 표적 단백질들에 존재하는 6개 아미노산의 짧은 서열(노란색)을 인식하여 상호 결합한다는 것을 보여주고 있다.     © 포스텍 제공

이번 연구결과는 '셀' 자매지인 분자생물학분야 권위지 '몰레큘러 셀'(Molecular Cell) 2006년 12월 29일자 표지논문으로 발표됐다.

생물체를 구성하는 주요 성분인 단백질은 수많은 아미노산으로 이루어져 있는데 단백질을 구성하는 아미노산은 모두 20종이다. 이러한 아미노산들이 어떤 순서로 몇 개가 연결되어 있느냐에 따라 단백질의 종류가 달라진다.
 
인체에는 총 4만여 종의 단백질이 존재하는 것으로 알려져 있다. 단백질의 복잡한 구조와 기능을 이해하기 위해 여러 중요한 단백질에 공통적으로 존재하는 핵심영역의 구조를 우선 규명하는데 주로 연구가 집중되고 있다.
 
2004년 2월 'TRIM5' 단백질이 에이즈 바이러스를 차단한다는 것이 네이처를 통해 발표된 후, 많은 과학자들이 이 단백질의 구조 규명을 위해 연구를 진행하였지만 여전히 베일에 가려 있었다.
 
오병하 교수 연구팀은 'TRIM5' 단백질이 에이즈 바이러스와 결합할 때 'B30.2/SPRY' 영역이 접합부위로 작용하며 에이즈 바이러스의 활동을 방해한다는 것에 착안해 여러 단백질로부터 유래한 'B30.2/SPRY' 영역의 구조를 규명하는 연구를 진행했다.

연구팀은 'B30.2/SPRY' 영역의 3차원 분자구조를 규명하는데 성공한 것은 물론, 다른 단백질을 인식해 결합하는 접합부위의 정확한 위치와 결합 메커니즘을 밝혀냈다.
 
연구팀은 "'B30.2/SPRY' 영역을 갖고 있는 단백질은 인체내에 모두 150여종인 것으로 파악되고 있다"며 "에이즈와 같은 바이러스 관련 질병, 오피쯔(Opitz) 증후군이나 가족성지중해열과 같은 유전성 질환 관련 단백질에 이 영역이 포함되어 있어 관련 의학연구에 큰 진전을 가져올 것으로 기대된다"고 밝혔다.
 
이번 연구는 과학기술부와 한국과학재단의 창의적 연구진흥사업 지원으로 이뤄졌다. 연구팀의 이번 결과는 단백질들의 기능 규명은 물론, 상호 결합하는 단백질을 파악하는데도 도움을 줄 수 있을 것으로 보인다.